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NORTHVERITY / HX5

Hexarelin Acetate

5 mg × 10 Fläschchen

Für Laborbeschaffung

Hexarelin Acetate 5 mg × 10 Fläschchen · HX5 · Katalogillustration, kein Foto der tatsächlichen Verpackung.
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Beschaffungsdetails
Katalognummer
HX5
Katalogspezifikation
5 mg
Fläschchen pro Packung
10 Fläschchen
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Substanzprofil

Hexarelin ist ein amidiertes synthetisches Hexapeptid mit D-2-Methyltryptophan, das in CD36-Bindungsstudien untersucht wurde.

Identität

Sequenz
H-H[D-Trp(2-Me)]AW[D-Phe]K-NH2
Aminosäurereste
6
Summenformel
C47H58N12O6
Mittlere Molmasse
887 g/mol
Monoisotopische Masse (berechnet)
886.4602 Da
CAS-Nummer
140703-51-1
PubChem CID
6918297
Weitere Bezeichnungen
Examorelin

Die Werte beschreiben das freie Peptid ohne das Acetat-Gegenion des Katalogs. Rest 2 ist schematisch dargestelltes D-2-Methyltryptophan. Eine eigene UniProt-Identität wurde nicht verifiziert; das Profil verwendet ein Restdiagramm ohne SMILES, Atomkoordinaten oder Mischungskomponenten.

Identitätsdaten aus: PubChem CID 6918297

Sequenzschema von Hexarelin
Aus den geprüften Identitätsdaten dieser Seite gezeichnet.

Forschungsüberblick

Hexarelin, auch Examorelin genannt, ist ein synthetisches Peptid aus sechs Aminosäureresten. Seine amidierte Sequenz enthält D-2-Methyltryptophan an Position 2 und D-Phenylalanin an Position 5. Die Methylsubstitution unterscheidet es von GHRP-6. Neben seiner Einordnung als Wachstumshormon freisetzendes Peptid wurde Hexarelin als Ligand des membranständigen Scavenger-Rezeptors CD36 untersucht. Dieser weitere Bindungskontext wird in Studien an Herzmembranen und rezeptorexprimierenden Zellen ausdrücklich behandelt [1][2].

Eine Photoaffinitätsvernetzungsstudie verwendete ein markiertes Hexarelin-Derivat zur Lokalisierung der Kontaktregion von CD36. Versuche an Rattenherzmembranen und Zellen mit menschlichem CD36 ordneten die Bindungsstelle einem Rezeptorsegment von Asn132 bis Glu177 zu; Met169 wurde innerhalb der markierten Region identifiziert. Diese Restnummern gehören zu CD36, nicht zum Peptid aus sechs Resten. Die Arbeit betrifft Ligandenkontakt und Rezeptorstruktur statt einer allgemeinen Zuordnung der Peptidaktivität über alle Gewebe [1].

Eine frühere Untersuchung identifizierte CD36 als Hexarelin-bindendes Protein in Herzmembranen und untersuchte dessen Beteiligung an isolierten perfundierten Herzen. Modelle mit CD36-Mangel oder -Deletion halfen, rezeptorabhängige Antworten zu unterscheiden. Zusammen geben die Studien einen definierten molekularen und experimentellen Kontext: Bindungsstellenkartierung und Rezeptorabhängigkeit sind ergänzende Fragen. Keine davon belegt allein dieselbe Interaktion für andere kurze Sekretagogapeptide [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Geschlossene Peptidfläschchen bei der in den Chargenunterlagen angegebenen Temperatur sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern. Ein kaltes Fläschchen vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen der Laborbestände vermeiden, Lagerungsverlauf und Chargenkennung dokumentieren und die übliche persönliche Schutzausrüstung tragen. Chemische Modifikationen und Gegenionen anhand der mitgelieferten analytischen Beschreibung überprüfen.

Fragen zu Hexarelin

Was unterscheidet Hexarelin von GHRP-6?

Hexarelin besitzt einen Methylsubstituenten am D-Tryptophan von Rest 2. Diese Substitution muss für die molekulare Identität und das Restdiagramm erhalten bleiben.

Was wurde in der CD36-Studie kartiert?

Die Photoaffinitätsvernetzung lokalisierte eine Hexarelin-Bindungsregion in CD36. Asn132, Glu177 und Met169 bezeichnen Rezeptorpositionen statt Positionen innerhalb des Peptids [1].

Welche Modelle untersuchten Rezeptorabhängigkeit?

Die frühere Studie nutzte Herzmembranen und isolierte perfundierte Herzen, darunter Modelle mit CD36-Mangel. Diese Präparationen untersuchten die Rezeptorbeteiligung an der gemessenen Antwort [2].

Literatur

  1. Identification of the growth hormone-releasing peptide binding site in CD36: a photoaffinity cross-linking study. Biochem J 2004. PMID 15176951
  2. CD36 mediates the cardiovascular action of growth hormone-releasing peptides in the heart. Circ Res 2002. PMID 11988484

Identitätsdaten geprüft am 2026-10-03. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.

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