Humanin

Humanin ist ein unter MT-RNR2 geführtes Peptid mit 24 Resten, untersucht in molekularen Studien zu BAX und mitochondrialen Membranen.

Identität

Sequenz

H-MAPRGFSCLLLLTSEIDLPVKRRA-OH

Aminosäurereste

24

Summenformel

C₁₁₉H₂₀₄N₃₄O₃₂S₂

Mittlere Molmasse

2687.2 g/mol

Monoisotopische Masse (berechnet)

2685.4822 Da

CAS-Nummer

330936-69-1

PubChem CID

16131438

Weitere Bezeichnungen

HN

Die Identität verwendet die UniProt-Sequenz mit 24 Resten. Der mitochondriale Code kann eine Form mit 21 Resten ergeben; die endogene Herkunft ist ungeklärt. Die Formel enthält keine Gegenionen oder N-Formylierung. Eine unveränderte SMILES-Darstellung wurde nicht verifiziert.

Identitätsdaten aus: PubChem CID 16131438 · UniProtKB Q8IVG9

Forschungsüberblick

Humanin ist ein kurzes Peptid, dessen Sequenz mit 24 Resten in UniProt Q8IVG9 erfasst ist. Arbeiten zu molekularen Wechselwirkungen untersuchten BAX, ein Protein der BCL-2-Familie, das mit der Permeabilisierung mitochondrialer Membranen verbunden ist. Die erste zitierte Studie untersuchte Humanin–Bax-Bindung, die Bewegung von Bax aus dem Zytosol zu Mitochondrien und die Freisetzung von Cytochrom c aus isolierten Mitochondrien. Kleine interferierende RNA diente außerdem dazu, den Zusammenhang zwischen endogener Peptidexpression und Bax-Lokalisation zu prüfen. Die Versuche kombinierten Zellbeobachtungen mit Tests an isolierten Organellen, sodass mehrere Schritte der Wechselwirkung getrennt betrachtet werden konnten [1].

Die spätere Studie untersuchte die gemeinsame Organisation von Humanin und BAX auf Proteinebene. Versuche mit rekombinanten Proteinen verwendeten Lichtstreuung, Zirkulardichroismus, Fluoreszenzspektroskopie und Negativkontrast-Elektronenmikroskopie. Die Autoren beobachteten Fasern mit beiden Molekülen und beschrieben Veränderungen der Sekundär- und Tertiärstruktur von BAX. Seine membranassoziierte C-terminale Helix war an der Faserbildung beteiligt; Humanin-Mutationen veränderten die Fasermorphologie. Dies liefert ein konkretes In-vitro-Modell molekularer Assoziation. Es unterscheidet sich von der Bestimmung der physiologischen Humanin-Quelle und von der Annahme gleicher Anordnungen in jeder zellulären Umgebung [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Das verschlossene Fläschchen kalt, trocken und lichtgeschützt lagern, entsprechend den Bedingungen in der Chargendokumentation. Vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation von Feuchtigkeit zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen der Laborbestände vermeiden. Bei jedem Versuch die Chargenkennung und die Materialform dokumentieren und die übliche Laborschutzausrüstung tragen.

Fragen zu Humanin

Literatur

1. Humanin peptide suppresses apoptosis by interfering with Bax activation. Nature 2003. PMID 12732850
2. Humanin induces conformational changes in the apoptosis regulator BAX and sequesters it into fibers, preventing mitochondrial outer-membrane permeabilization. J Biol Chem 2019. PMID 31690630

Identitätsdaten geprüft am 2026-10-03. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.