LL37

LL-37 ist ein Peptid mit 37 Resten aus dem humanen Cathelicidin-Vorläufer; seine Sequenz beginnt mit zwei Leucinen.

Identität

Sequenz

H-LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES-OH

Aminosäurereste

37

Summenformel

C₂₀₅H₃₄₀N₆₀O₅₃

Mittlere Molmasse

4493 g/mol

Monoisotopische Masse (berechnet)

4490.5754 Da

CAS-Nummer

154947-66-7

PubChem CID

16198951

UniProt P49913 bezeichnet den Vorläufer; LL-37 ist dessen Fragment 134–170. Die angegebene Masse gehört zum freien Fragment, nicht zum Vorläufer. Eine unveränderte SMILES-Darstellung wurde nicht verifiziert.

Identitätsdaten aus: PubChem CID 16198951 · UniProtKB P49913

Forschungsüberblick

LL-37 ist das C-terminale Peptid mit 37 Resten des humanen Cathelicidin-Vorläufers hCAP18. Der Name verbindet die beiden anfänglichen Leucinreste mit der Länge der prozessierten Kette. Strukturforschung untersuchte isoliertes LL-37 mittels Kristallographie, biochemischen Messungen und Elektronenmikroskopie. Die Forschenden beschrieben Paare antiparalleler Helices mit amphipathischen Oberflächen sowie Strukturänderungen in Gegenwart von Detergenzien. In Kristallen beobachtete Anordnungen wurden auch in Lipidvesikelsystemen untersucht, um die Peptidorganisation mit der Membranumgebung zu verknüpfen. Diese Beobachtungen beziehen sich auf definierte Peptid–Lipid- und Peptid–Detergens-Modelle, ohne eine feste Konformation für sämtliche Umgebungen zu belegen [1].

Ein weiterer Forschungsansatz untersuchte Zellsignale und gerichtete Migration. Versuche mit isolierten humanen Monozyten und FPRL1-exprimierenden HEK293-Zellen maßen die Kalziummobilisierung nach Kontakt mit LL-37. Außerdem untersuchten die Forschenden die Migration von Neutrophilen und T-Zellen im Zusammenhang mit dem Formylpeptid-Rezeptorsystem. Diese Studie verknüpft das Peptid mit einer spezifischen rezeptorvermittelten Antwort, während die Strukturarbeit Membrankomponenten untersucht. Die beiden Arbeiten beschreiben daher unterschiedliche Aspekte der LL-37-Forschung; eine Membrananordnung und eine Zellsignalmessung bleiben getrennte Beobachtungen [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Das verschlossene Fläschchen kalt, trocken und lichtgeschützt lagern, entsprechend den Bedingungen in der Chargendokumentation. Vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation von Feuchtigkeit zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen der Laborbestände vermeiden. Bei jedem Versuch die Chargenkennung und die Materialform dokumentieren und die übliche Laborschutzausrüstung tragen.

Fragen zu LL-37

Literatur

1. Structural remodeling and oligomerization of human cathelicidin on membranes suggest fibril-like structures as active species. Sci Rep 2017. PMID 29133814
2. LL-37, the neutrophil granule- and epithelial cell-derived cathelicidin, utilizes formyl peptide receptor-like 1 (FPRL1) as a receptor to chemoattract human peripheral blood neutrophils, monocytes, and T cells. J Exp Med 2000. PMID 11015447

Identitätsdaten geprüft am 2026-10-03. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.