LL37

LL-37 是从人 cathelicidin 前体释放的 37 残基肽，其序列以两个亮氨酸开头。

身份信息

序列

H-LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES-OH

残基数

37

分子式

C₂₀₅H₃₄₀N₆₀O₅₃

平均分子量

4493 g/mol

单同位素质量（计算值）

4490.5754 Da

CAS 号

154947-66-7

PubChem CID

16198951

UniProt P49913 对应前体；LL-37 是其中的 134–170 片段。所列分子量属于游离片段，而非前体。未核实完整的 SMILES 表示。

身份数据来源：PubChem CID 16198951 · UniProtKB P49913

研究概况

LL-37 是人 cathelicidin 前体 hCAP18 的 37 残基羧基端肽。名称将起始的两个亮氨酸残基与加工后链的长度结合起来。结构研究利用晶体学、生化测量及电子显微镜考察了分离的 LL-37。研究者描述了具有两亲性表面的反平行螺旋对，以及在去污剂存在时发生的结构变化。晶体中观察到的组装体也在脂质囊泡体系中接受考察，将肽的组织方式与膜环境联系起来。这些观察属于明确的肽与脂质、肽与去污剂模型，并不意味着所有环境中都存在一个固定构象 [1]。

另一类研究考察了细胞信号与定向迁移。研究者在分离的人单核细胞及表达 FPRL1 的 HEK293 细胞中，测量接触 LL-37 后的钙动员。他们也研究了中性粒细胞和 T 细胞迁移，并将观察结果与甲酰肽受体体系联系起来。该研究涉及特定受体介导的实验响应，而结构工作关注膜组分之间的相互作用。因此，两篇论文描述 LL-37 研究的不同方面；膜组装与细胞信号测量应作为不同观察分别理解 [2]。

实验室储存与操作

按照随批次提供的文件所列条件，将密封瓶置于低温、干燥、避光的环境。开瓶前让瓶子恢复至室温，以减少水汽凝结。避免实验室储备材料反复冻融。每次实验都记录批次标识和材料形态，并使用常规实验室防护用品。

关于 LL-37 的常见问题

参考文献

1. Structural remodeling and oligomerization of human cathelicidin on membranes suggest fibril-like structures as active species. Sci Rep 2017. PMID 29133814
2. LL-37, the neutrophil granule- and epithelial cell-derived cathelicidin, utilizes formyl peptide receptor-like 1 (FPRL1) as a receptor to chemoattract human peripheral blood neutrophils, monocytes, and T cells. J Exp Med 2000. PMID 11015447

身份数据核对于 2026-10-03。文献概述描述的是已发表的研究模型，不构成任何产品批次的规格。