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NORTHVERITY / NJ1000

NAD+

1000 mg × 10 Fläschchen

Für Laborbeschaffung

NAD+ 1000 mg × 10 Fläschchen · NJ1000 · Katalogillustration, kein Foto der tatsächlichen Verpackung.
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Beschaffungsdetails
Katalognummer
NJ1000
Katalogspezifikation
1000 mg
Fläschchen pro Packung
10 Fläschchen
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Substanzprofil

NAD+ ist die oxidierte Form von Nicotinamidadenindinukleotid, einem Coenzym für zelluläre Redoxreaktionen und enzymatische Signalprozesse.

Identität

Summenformel
C21H27N7O14P2
Mittlere Molmasse
663.4 g/mol
Monoisotopische Masse (berechnet)
663.1091 Da
CAS-Nummer
53-84-9
PubChem CID
5892
Stärken
500–1000 mg
Weitere Bezeichnungen
Nicotinamide adenine dinucleotide · Nadide · β-NAD

Identitätsdaten aus: PubChem CID 5892

Strukturformel von NAD+
Aus den geprüften Identitätsdaten dieser Seite gezeichnet.

Forschungsüberblick

NAD+ ist Nicotinamidadenindinukleotid in seiner oxidierten Form. Gemeinsam mit der reduzierten Form NADH nimmt es an Oxidations- und Reduktionsreaktionen im Zellstoffwechsel teil. Seine Rolle reicht über die eines Redox-Coenzyms hinaus: NAD+ dient auch als Substrat für Enzyme der zellulären Signalübertragung. Eine Übersicht zur Biochemie verbindet diese Stoffwechsel- und Signalfunktionen und untersucht, wie Zellen das Molekül durch Synthese und Verbrauch aufrechterhalten [1].

Experimentell ist wesentlich, dass die einzelnen Zellkompartimente jeweils eigene Pools von NAD+ und NADH enthalten. Die Übersicht zur Stoffwechselregulation erörtert Kompartimentierung, Vorläuferverfügbarkeit und Abbauwege, darunter Wege außerhalb der üblichen Beschreibungen des NAD+-Umsatzes [2]. Sie berücksichtigt auch den Einfluss des Mikrobioms auf die Verfügbarkeit der Vorläufer. Die Autoren fordern weitere Untersuchungen zur grundlegenden Biologie und zum Nachweis von NAD+ und seinen Metaboliten, mit besonderem Augenmerk auf Messungen in bestimmten Zellen und einzelnen Zellkompartimenten [2].

Eine weitere Übersicht untersucht NAD+-abhängige Enzyme, darunter Sirtuine, CD38 und Poly(ADP-Ribose)-Polymerasen, im Zusammenhang mit zellulären Prozessen wie DNA-Reparatur, Chromatinumbau und Stoffwechsel [3]. Sie behandelt auch die Funktion von Immunzellen und die Regulierung des NAD+-Spiegels. Die frühere biochemische Übersicht beschreibt Sirtuine als Familie von Protein-Deacylasen, für die NAD+ als Cosubstrat dient [1][3].

Lagerung und Handhabung im Labor

Das Material im verschlossenen Gefäß bei der für die Charge angegebenen Temperatur sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern. Ein kaltes Fläschchen vor dem Öffnen Raumtemperatur erreichen lassen, damit weniger Kondenswasser auf dem Feststoff entsteht. Die Exposition gegenüber der Laborumgebung kurz halten, wiederholtes Einfrieren und Auftauen von Laborbeständen vermeiden und den Lagerungsverlauf zusammen mit der Chargenkennung dokumentieren. Übliche Laborschutzausrüstung tragen und die beiliegenden Unterlagen beachten.

Fragen zu NAD+

Wie unterscheiden sich NAD+ und NADH?

NAD+ bezeichnet die oxidierte Form von Nicotinamidadenindinukleotid, NADH die reduzierte Form. Beide nehmen an Redoxreaktionen teil; das Verhältnis zwischen ihnen wird innerhalb bestimmter zellulärer Kompartimente betrachtet [2].

Ist NAD+ ausschließlich an Redoxreaktionen beteiligt?

Nein. Die zitierten Übersichten erörtern auch NAD+-abhängige Enzyme wie Sirtuine, CD38 und Poly(ADP-Ribose)-Polymerasen. Diese verknüpfen den NAD+-Stoffwechsel mit zellulärer Signalübertragung, DNA-Reparatur und Vorgängen am Chromatin [1][3].

Welche NAD+-Vorstufen bespricht die Übersicht zur Regulierung?

Die Übersicht nennt Nicotinamid-Ribosid (NR) und Nicotinamid-Mononukleotid (NMN) als NAD+-Vorstufen. Im Rahmen ihrer Darstellung des NAD+-Stoffwechsels untersucht sie, wie das Mikrobiom deren Verfügbarkeit beeinflusst [2].

Literatur

  1. NAD(+) homeostasis in health and disease. Nat Metab 2020. PMID 32694684
  2. Regulation of and challenges in targeting NAD(+) metabolism. Nat Rev Mol Cell Biol 2024. PMID 39026037
  3. NAD(+) metabolism and its roles in cellular processes during ageing. Nat Rev Mol Cell Biol 2021. PMID 33353981

Identitätsdaten geprüft am 2026-09-24. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.

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NAD1000-20260914S8218

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