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NORTHVERITY / IG01

IGF-1LR3

0.1 mg × 10 Fläschchen

Für Laborbeschaffung

IGF-1LR3 0.1 mg × 10 Fläschchen · IG01 · Katalogillustration, kein Foto der tatsächlichen Verpackung.
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Beschaffungsdetails
Katalognummer
IG01
Katalogspezifikation
0.1 mg
Fläschchen pro Packung
10 Fläschchen
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Substanzprofil

IGF-1 LR3 ist ein rekombinantes IGF-I-Analogon mit 83 Resten, amino-terminaler Verlängerung und Arg3-Austausch.

Identität

Summenformel
Nicht erfasst
Mittlere Molmasse
Nicht erfasst
CAS-Nummer
143045-27-6
Stärken
0.1–1 mg
Weitere Bezeichnungen
Long [Arg3]-IGF-I

Die Sequenz folgt dem ursprünglichen Konstrukt und verifizierten Elternsequenzen. Eine spätere Assay-Arbeit schreibt MFPAMPLLSLFVN statt des hier beibehaltenen MFPAMPLSSLFVN; dies könnte ein Übertragungsfehler sein. CAS stammt aus einem PubChem-Substanzeintrag. Formel, Masse und analogspezifische PubChem/UniProt-Einträge wurden nicht verifiziert. Die Sequenz erscheint als Text ohne Diagramm.

Identitätsdaten aus: PubChem Substance SID 375085922 · UniProtKB P05019 · UniProtKB P01248 · PubMed PMID 1378742: source-specified fusion sequence · PubMed PMID 24278387 and linked full text PMC3836743: extension-text disagreement

Forschungsüberblick

IGF-1 LR3 gehört zur rekombinanten Long-IGF-I-Analogserie. Die ursprüngliche Arbeit beschreibt eine amino-terminale Verlängerung aus einem Methionyl-Schweinewachstumshormonabschnitt, gefolgt von Val-Asn, und den Austausch von Glu3 in der IGF-I-Region gegen Arginin. Diese Änderungen unterscheiden Long [Arg3]-IGF-I von Long IGF-I und Long [Gly3]-IGF-I. Die Forschenden exprimierten die Konstrukte in Escherichia coli und untersuchten die Faltung ihrer Proteinketten. Anschließend verglichen sie Rezeptorassoziation und Wechselwirkungen mit IGF-Bindungsproteinen in mehreren Zellsystemen. Zu den Modellen gehörten L6-Rattenmyoblasten, H35-Hepatomzellen und Hühnerembryofibroblasten mit unterschiedlichem Rezeptor- und Bindungsproteinkontext [1].

Eine spätere Expressionsstudie untersuchte IGF-I und LR3 IGF-I in Pichia pastoris mit Xylanase als Fusionspartner. Ihr Schwerpunkt lag auf rekombinanter Expression, Proteinrückgewinnung und zellbasierter Charakterisierung. Das xylanasehaltige Expressionskonstrukt ist ein eigenes experimentelles Zwischenprodukt und nicht das endgültige LR3-Analogon. Die Arbeiten betreffen somit verschiedene Fragen: Die erste vergleicht verwandte Sequenzen und Proteinassoziationen, die zweite eine Expressionsplattform. Weder eine Datenbankkennung des Elternproteins noch der Name einer Expressionsfusion spezifiziert eine bestimmte Laborpräparation vollständig. Sequenz, Faltung und Konstruktgrenzen bleiben getrennte Bestandteile der experimentellen Identität [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Das verschlossene Fläschchen kalt, trocken und lichtgeschützt lagern, entsprechend den Bedingungen in der Chargendokumentation. Vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation von Feuchtigkeit zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen der Laborbestände vermeiden. Bei jedem Versuch die Chargenkennung und die Materialform dokumentieren und die übliche Laborschutzausrüstung tragen.

Fragen zu IGF-1 LR3

Welche Sequenz wird hier beschrieben?

Die quellenbasierte Kette mit 83 Resten lautet MFPAMPLSSL FVNGPRTLCG AELVDALQFV CGDRGFYFNK PTGYGSSSRR APQTGIVDEC CFRSCDLRRL EMYCAPLKPA KSA. Sie verbindet die amino-terminale Verlängerung mit dem in der ursprünglichen Arbeit beschriebenen Arg3-Austausch in der IGF-I-Region [1]. Leerzeichen trennen Resteblöcke zur besseren Lesbarkeit, ohne die Sequenz zu verändern.

Bedeutet LR3 unmodifiziertes IGF-I?

Nein. Das Analogon hat eine amino-terminale Verlängerung und einen Argininaustausch an Position 3 der IGF-I-Region. Die ursprüngliche Arbeit unterschied es von anderen Long-IGF-I-Konstrukten [1].

Ist die Xylanasefusion das endgültige Analogon?

Die spätere Arbeit verwendete Xylanase als Expressionspartner in Pichia pastoris. Dieses Fusionskonstrukt und das zurückgewonnene LR3-Protein stellen verschiedene Stadien des Expressionsexperiments dar [2].

Literatur

  1. Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor (IGF)-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency. J Mol Endocrinol 1992. PMID 1378742
  2. Recombinant expression of IGF-1 and LR3 IGF-1 fused with xylanase in Pichia pastoris. Appl Microbiol Biotechnol 2023. PMID 37261455

Identitätsdaten geprüft am 2026-10-03. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.

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