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NORTHVERITY / IG01

IGF-1LR3

0.1 mg × 10 viales

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IGF-1LR3 0.1 mg × 10 viales · IG01 · Ilustración; no es una foto del embalaje real.
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Referencia
IG01
Especificación
0.1 mg
Viales por paquete
10 viales
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Ficha del compuesto

IGF-1 LR3 es un análogo recombinante de IGF-I de 83 residuos, con extensión amino-terminal y sustitución Arg3.

Identidad

Fórmula molecular
No registrado
Peso molecular medio
No registrado
Número CAS
143045-27-6
Presentaciones
0.1–1 mg
Otros nombres
Long [Arg3]-IGF-I

La secuencia sigue el constructo original y las secuencias parentales verificadas. Un artículo posterior de ensayo escribe MFPAMPLLSLFVN en vez de MFPAMPLSSLFVN, conservada aquí; la discrepancia puede ser un error de transcripción. El CAS viene de un registro de sustancia PubChem. Fórmula, masa y registros PubChem/UniProt específicos no se verificaron. La secuencia aparece en texto, sin diagrama.

Datos de identidad de: PubChem Substance SID 375085922 · UniProtKB P05019 · UniProtKB P01248 · PubMed PMID 1378742: source-specified fusion sequence · PubMed PMID 24278387 and linked full text PMC3836743: extension-text disagreement

Panorama de la investigación

IGF-1 LR3 pertenece a la serie de análogos recombinantes Long IGF-I. El estudio original describe una extensión amino-terminal con un segmento de hormona de crecimiento porcina con metionilo seguido de Val-Asn, junto con la sustitución de Glu3 en la región IGF-I por arginina. Estos cambios distinguen Long [Arg3]-IGF-I de Long IGF-I y Long [Gly3]-IGF-I. Los investigadores expresaron los constructos en Escherichia coli y examinaron el plegamiento de sus cadenas. Después compararon asociación con receptores e interacciones con proteínas de unión a IGF en distintos sistemas celulares. Los modelos incluyeron mioblastos L6 de rata, células de hepatoma H35 y fibroblastos de embrión de pollo, con diferentes contextos de receptores y proteínas de unión [1].

Un estudio posterior examinó IGF-I y LR3 IGF-I en Pichia pastoris usando xilanasa como pareja de fusión. Se centró en expresión recombinante, recuperación de proteínas y caracterización celular. El constructo con xilanasa es un intermediario experimental distinto, que no debe confundirse con el análogo LR3 final. Los artículos abordan preguntas diferentes: el primero compara secuencias y asociaciones proteicas; el segundo examina una plataforma de expresión. Ni el identificador de la proteína parental ni el nombre de una fusión especifican por completo una preparación concreta. Secuencia, plegamiento y límites del constructo siguen siendo partes distintas de su identidad experimental [2].

Almacenamiento y manipulación en el laboratorio

Conserve el vial cerrado en frío, seco y protegido de la luz, siguiendo las condiciones de la documentación del lote. Deje que alcance la temperatura ambiente antes de abrirlo para limitar la condensación de humedad. Evite congelar y descongelar repetidamente las reservas del laboratorio. Registre el identificador del lote y la forma del material en cada experimento, y utilice el equipo habitual de protección del laboratorio.

Preguntas sobre IGF-1 LR3

¿Qué secuencia se describe aquí?

La cadena de 83 residuos basada en las fuentes es MFPAMPLSSL FVNGPRTLCG AELVDALQFV CGDRGFYFNK PTGYGSSSRR APQTGIVDEC CFRSCDLRRL EMYCAPLKPA KSA. Combina la extensión amino-terminal con la sustitución Arg3 en la región IGF-I descrita en el estudio original [1]. Los espacios separan bloques de residuos para facilitar la lectura sin cambiar la secuencia.

¿LR3 significa IGF-I sin modificar?

No. El análogo tiene una extensión amino-terminal y una sustitución por arginina en la posición 3 de la región IGF-I. El trabajo original lo distinguió de otros constructos Long IGF-I [1].

¿La fusión con xilanasa es el análogo final?

El artículo posterior usó xilanasa como pareja de expresión en Pichia pastoris. Ese constructo y la proteína LR3 recuperada representan etapas diferentes del experimento de expresión [2].

Referencias

  1. Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor (IGF)-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency. J Mol Endocrinol 1992. PMID 1378742
  2. Recombinant expression of IGF-1 and LR3 IGF-1 fused with xylanase in Pichia pastoris. Appl Microbiol Biotechnol 2023. PMID 37261455

Datos de identidad verificados el 2026-10-03. Los resúmenes bibliográficos describen modelos de investigación publicados y no son especificaciones de ningún lote.

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