IGF-1LR3
0.1 mg × 10 flacons
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- Référence
- IG01
- Spécification
- 0.1 mg
- Flacons par conditionnement
- 10 flacons
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Fiche du composé
IGF-1 LR3 est un analogue recombinant d’IGF-I de 83 résidus, avec extension amino-terminale et substitution Arg3.
Identité
- Formule moléculaire
- Non répertorié
- Masse molaire moyenne
- Non répertorié
- Numéro CAS
- 143045-27-6
- Teneurs
- 0.1–1 mg
- Autres noms
- Long [Arg3]-IGF-I
La séquence suit la construction initiale et les séquences parentales vérifiées. Un article ultérieur de mesure écrit MFPAMPLLSLFVN au lieu de MFPAMPLSSLFVN, conservé ici; cette différence peut être une erreur de transcription. Le CAS vient d’un enregistrement de substance PubChem. Formule, masse et enregistrements PubChem/UniProt spécifiques n’ont pas été vérifiés. La séquence apparaît en texte sans diagramme.
Source des données d’identité : PubChem Substance SID 375085922 · UniProtKB P05019 · UniProtKB P01248 · PubMed PMID 1378742: source-specified fusion sequence · PubMed PMID 24278387 and linked full text PMC3836743: extension-text disagreement
Aperçu de la recherche
IGF-1 LR3 appartient à la série d’analogues recombinants Long IGF-I. L’étude initiale décrit une extension amino-terminale comprenant un segment d’hormone de croissance porcine avec méthionyle, suivi de Val-Asn, et le remplacement de Glu3 dans la région IGF-I par une arginine. Ces modifications distinguent Long [Arg3]-IGF-I de Long IGF-I et Long [Gly3]-IGF-I. Les chercheurs exprimaient les constructions dans Escherichia coli et examinaient le repliement de leurs chaînes. Ils comparaient ensuite association aux récepteurs et interactions avec les protéines de liaison aux IGF dans plusieurs systèmes cellulaires. Les modèles comprenaient les myoblastes L6 de rat, les cellules d’hépatome H35 et les fibroblastes d’embryon de poulet, aux contextes différents de récepteurs et de protéines de liaison [1].
Une étude ultérieure examinait IGF-I et LR3 IGF-I dans Pichia pastoris avec une xylanase comme partenaire de fusion. Elle portait sur expression recombinante, récupération des protéines et caractérisation cellulaire. La construction avec xylanase est un intermédiaire expérimental distinct, à ne pas confondre avec l’analogue LR3 final. Les articles répondent donc à des questions différentes: comparaison des séquences et associations protéiques pour le premier, plateforme d’expression pour le second. Ni l’identifiant de la protéine parentale ni le nom d’une fusion ne spécifient entièrement une préparation donnée. Séquence, repliement et limites de la construction restent des éléments séparés de l’identité expérimentale [2].
Stockage et manipulation au laboratoire
Conserver le flacon fermé au froid, au sec et à l’abri de la lumière, selon les conditions de la documentation du lot. Le laisser atteindre la température ambiante avant ouverture pour limiter la condensation d’humidité. Éviter les congélations et décongélations répétées des stocks du laboratoire. Consigner l’identifiant du lot et la forme du matériau pour chaque expérience, et porter les équipements habituels de protection au laboratoire.
Questions sur IGF-1 LR3
Quelle séquence est décrite ici?
La chaîne de 83 résidus fondée sur les sources est MFPAMPLSSL FVNGPRTLCG AELVDALQFV CGDRGFYFNK PTGYGSSSRR APQTGIVDEC CFRSCDLRRL EMYCAPLKPA KSA. Elle associe l’extension amino-terminale à la substitution Arg3 de la région IGF-I décrite dans l’étude initiale [1]. Les espaces séparent des blocs de résidus pour faciliter la lecture sans modifier la séquence.
LR3 signifie-t-il IGF-I non modifié?
Non. L’analogue possède une extension amino-terminale et une substitution par arginine en position 3 de la région IGF-I. L’étude initiale le distinguait des autres constructions Long IGF-I [1].
La fusion avec xylanase est-elle l’analogue final?
L’article ultérieur utilisait la xylanase comme partenaire d’expression dans Pichia pastoris. Cette construction et la protéine LR3 récupérée représentent des étapes différentes de l’expérience [2].
Références
- Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor (IGF)-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency. J Mol Endocrinol 1992. PMID 1378742
- Recombinant expression of IGF-1 and LR3 IGF-1 fused with xylanase in Pichia pastoris. Appl Microbiol Biotechnol 2023. PMID 37261455
Données d’identité vérifiées le 2026-10-03. Les résumés de la littérature décrivent des modèles de recherche publiés et ne constituent pas les spécifications d’un lot.
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