Oxytocin Acetate

Oxytocin ist ein amidiertes Peptid aus neun Resten mit Cys1–Cys6-Disulfidbrücke, untersucht in Rezeptorstrukturstudien.

Identität

Sequenz

H-CYIQNCPLG-NH2

Aminosäurereste

9

Brücken und Komplexe

Cys1–Cys6 (S–S)

Summenformel

C₄₃H₆₆N₁₂O₁₂S₂

Mittlere Molmasse

1007.2 g/mol

Monoisotopische Masse (berechnet)

1006.4365 Da

CAS-Nummer

50-56-6

PubChem CID

439302

Weitere Bezeichnungen

OT · OXT

Die Identität beschreibt das amidierte Peptid mit Disulfidbrücke ohne zusätzliche Gegenionen. Ein eigener UniProt-Eintrag wurde nicht verifiziert. Ein Restdiagramm ersetzt SMILES und Atomkoordinaten; Mischungskomponenten entfallen.

Identitätsdaten aus: PubChem CID 439302

Forschungsüberblick

Oxytocin ist ein Peptid aus neun Resten, dessen erste und sechste Cysteinreste durch eine Disulfidbrücke verbunden sind. Die Bindung schließt einen Teil des Peptids, während ein kurzer Abschnitt außerhalb der Schleife bleibt; das C-terminale Glycin ist amidiert. Die zitierte Strukturarbeit untersucht Oxytocin gebunden an seinen zugehörigen Membranrezeptor und verbindet die Ligandenidentität mit einem experimentell bestimmten Rezeptorkomplex [1].

Eine Einzelpartikel-Kryoelektronenmikroskopiestudie beschrieb die aktive Struktur des menschlichen Oxytocin-Rezeptors mit Oxytocin im Komplex. Die Autoren untersuchten Bindungsmodus und Rezeptoraktivierung sowie Subtyperkennung innerhalb der Oxytocin- und Vasopressin-Rezeptorfamilie. Die Struktur beschreibt Ligandenposition und Rezeptorkonformation im erfassten Komplex. Sie ersetzt keine funktionellen Zellmessungen und belegt keine identische Ligandenerkennung durch alle Familienmitglieder [1].

Eine weitere Studie verglich den Wildtyp-Rezeptor mit einer A218T-Variante in zwei stabilen HEK293-Zelllinien. Sie maß Rezeptorproteinstabilität, Calciumdynamik und MAPK-Aktivierung und kombinierte Sequenzierungsanalysen mit Computermodellierung. Die beobachteten Unterschiede waren mit der Rezeptorvariante in diesen Zellen verbunden. Das Beispiel unterscheidet einen unveränderten Peptidliganden von einem modifizierten Rezeptor: Veränderte Messwerte können aus dem experimentellen Rezeptorhintergrund entstehen, der bei der Interpretation von Oxytocin-Signalstudien dokumentiert werden sollte [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Geschlossene Peptidfläschchen bei der in den Chargenunterlagen angegebenen Temperatur sowie vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern. Ein kaltes Fläschchen vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen der Laborbestände vermeiden, Lagerungsverlauf und Chargenkennung dokumentieren und die übliche persönliche Schutzausrüstung tragen. Chemische Modifikationen und Gegenionen anhand der mitgelieferten analytischen Beschreibung überprüfen.

Fragen zu Oxytocin

Literatur

1. Structural basis for the activation and ligand recognition of the human oxytocin receptor. Nat Commun 2022. PMID 35851571
2. Structure-function relationships of the disease-linked A218T oxytocin receptor variant. Mol Psychiatry 2022. PMID 34980886

Identitätsdaten geprüft am 2026-10-03. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.