Oxytocin Acetate
2 mg × 10 flacons
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- Référence
- OT2
- Spécification
- 2 mg
- Flacons par conditionnement
- 10 flacons
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Fiche du composé
Oxytocin est un peptide amidé de neuf résidus à pont disulfure Cys1–Cys6, étudié dans des travaux sur la structure du récepteur.
Identité
- Séquence
H-CYIQNCPLG-NH2- Résidus
- 9
- Ponts et complexes
- Cys1–Cys6 (S–S)
- Formule moléculaire
- C43H66N12O12S2
- Masse molaire moyenne
- 1007.2 g/mol
- Masse monoisotopique (calculée)
- 1006.4365 Da
- Numéro CAS
- 50-56-6
- PubChem CID
- 439302
- Autres noms
- OT · OXT
L’identité décrit le peptide amidé à pont disulfure, sans contre-ions supplémentaires. Aucune entrée UniProt propre n’a été vérifiée. Un diagramme de résidus remplace SMILES et coordonnées atomiques ; les composants de mélange ne s’appliquent pas.
Source des données d’identité : PubChem CID 439302
Aperçu de la recherche
Oxytocin est un peptide de neuf résidus dont les cystéines en première et sixième positions sont reliées par un pont disulfure. Ce lien ferme une partie du peptide et laisse un court segment extérieur à la boucle ; la glycine C-terminale est amidée. Les travaux structuraux cités examinent oxytocin lié à son récepteur membranaire correspondant, reliant l’identité du ligand à un complexe déterminé expérimentalement [1].
Une étude de cryomicroscopie électronique à particule unique rapportait la structure active du récepteur humain de oxytocin en complexe avec le peptide. Les auteurs examinaient le mode de liaison, l’activation du récepteur et la reconnaissance des sous-types dans la famille des récepteurs de oxytocin et de vasopressine. Cette structure décrit la position du ligand et la conformation du récepteur dans l’assemblage capturé ; elle ne remplace pas les mesures cellulaires ni n’établit une reconnaissance identique par toute la famille [1].
Une autre étude comparait le récepteur sauvage au variant A218T dans deux lignées HEK293 stables. Elle mesurait stabilité de la protéine réceptrice, dynamique du calcium et activation de MAPK, en associant séquençage et modélisation. Les différences observées correspondaient au variant dans ces cellules. Cet exemple distingue un ligand peptidique inchangé d’un récepteur modifié : les résultats peuvent dépendre du contexte du récepteur expérimental, à consigner lors de l’interprétation des études de signalisation de oxytocin [2].
Stockage et manipulation au laboratoire
Conserver les flacons de peptide fermés à la température indiquée dans la documentation du lot, à l’abri de la lumière et de l’humidité. Laisser un flacon froid atteindre la température ambiante avant de l’ouvrir afin de limiter la condensation. Éviter les congélations et décongélations répétées des stocks du laboratoire, consigner leur historique de stockage et l’identifiant du lot, et porter les équipements habituels de protection. Vérifier les modifications chimiques et les contre-ions dans la description analytique fournie.
Questions sur Oxytocin
Où se trouve le pont disulfure ?
Le pont relie Cys1 et Cys6 dans la séquence de neuf résidus. Sa position et l’amide C-terminale appartiennent à l’identité moléculaire représentée dans le diagramme.
Qu’examine l’étude structurale ?
L’étude de cryomicroscopie électronique examine un complexe actif du récepteur humain avec oxytocin, notamment la reconnaissance du ligand et la conformation capturée du récepteur [1].
A218T désigne-t-il une modification du peptide ?
A218T décrit une substitution dans le récepteur de oxytocin, non dans le peptide. Les expériences HEK293 citées comparaient des variants récepteurs à travers des mesures de signalisation cellulaire [2].
Références
- Structural basis for the activation and ligand recognition of the human oxytocin receptor. Nat Commun 2022. PMID 35851571
- Structure-function relationships of the disease-linked A218T oxytocin receptor variant. Mol Psychiatry 2022. PMID 34980886
Données d’identité vérifiées le 2026-10-03. Les résumés de la littérature décrivent des modèles de recherche publiés et ne constituent pas les spécifications d’un lot.
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