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NORTHVERITY / OT2

Oxytocin Acetate

2 mg × 10 viales

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Oxytocin Acetate 2 mg × 10 viales · OT2 · Ilustración; no es una foto del embalaje real.
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Detalles de compra
Referencia
OT2
Especificación
2 mg
Viales por paquete
10 viales
Lote de suministro
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Ficha del compuesto

Oxytocin es un péptido amidado de nueve residuos con puente disulfuro Cys1–Cys6, examinado en estudios estructurales del receptor.

Identidad

Secuencia
H-CYIQNCPLG-NH2
Residuos
9
Puentes y complejos
Cys1–Cys6 (S–S)
Fórmula molecular
C43H66N12O12S2
Peso molecular medio
1007.2 g/mol
Masa monoisotópica (calculada)
1006.4365 Da
Número CAS
50-56-6
PubChem CID
439302
Otros nombres
OT · OXT

La identidad corresponde al péptido amidado unido por disulfuro, sin contraiones adicionales. No se verificó una entrada propia de UniProt. Un diagrama de residuos sustituye SMILES y coordenadas atómicas; no se aplican componentes de mezcla.

Datos de identidad de: PubChem CID 439302

Diagrama de residuos de Oxytocin
Dibujado a partir de los datos de identidad verificados de esta página.

Panorama de la investigación

Oxytocin es un péptido de nueve residuos cuyos primeros y sextos residuos de cisteína están unidos por un puente disulfuro. El enlace cierra parte del péptido y deja un segmento corto fuera del bucle; la glicina C-terminal está amidada. El trabajo estructural citado examina oxytocin unido a su receptor de membrana correspondiente, relacionando la identidad del ligando con un complejo determinado experimentalmente [1].

Un estudio de criomicroscopía electrónica de partícula única describió una estructura activa del receptor humano de oxytocin con el péptido en el complejo. Los autores examinaron el modo de unión y la activación del receptor, y consideraron el reconocimiento de subtipos en la familia de receptores de oxytocin y vasopresina. La estructura aborda posición del ligando y conformación del receptor en el conjunto capturado; no sustituye mediciones celulares ni establece reconocimiento idéntico por toda la familia [1].

Otra investigación comparó el receptor silvestre con la variante A218T en dos líneas HEK293 estables. Midió estabilidad de la proteína receptora, dinámica del calcio y activación de MAPK, y combinó secuenciación con modelado computacional. Las diferencias observadas correspondían a la variante receptora en esas células. El ejemplo distingue un ligando peptídico sin cambios de un receptor modificado: las lecturas pueden variar por el contexto del receptor experimental, que debe registrarse al interpretar estudios de señalización de oxytocin [2].

Almacenamiento y manipulación en el laboratorio

Conserve los viales de péptido cerrados a la temperatura indicada en la documentación del lote, protegidos de la luz y la humedad. Antes de abrir un vial frío, deje que alcance la temperatura ambiente para limitar la condensación. Evite congelar y descongelar repetidamente las existencias del laboratorio, registre su historial de almacenamiento y el identificador del lote, y utilice el equipo habitual de protección. Compruebe las modificaciones químicas y los contraiones en la descripción analítica adjunta.

Preguntas sobre Oxytocin

¿Dónde está el puente disulfuro?

El puente conecta Cys1 y Cys6 en la secuencia de nueve residuos. Su posición y la amida C-terminal forman parte de la identidad molecular representada en el diagrama.

¿Qué examina el estudio estructural?

El estudio de criomicroscopía electrónica examina un complejo activo del receptor humano con oxytocin, incluidos reconocimiento del ligando y conformación capturada del receptor [1].

¿A218T designa una modificación del péptido?

A218T describe una sustitución del receptor de oxytocin, no del péptido. Los experimentos HEK293 citados compararon variantes receptoras mediante mediciones de señalización celular [2].

Referencias

  1. Structural basis for the activation and ligand recognition of the human oxytocin receptor. Nat Commun 2022. PMID 35851571
  2. Structure-function relationships of the disease-linked A218T oxytocin receptor variant. Mol Psychiatry 2022. PMID 34980886

Datos de identidad verificados el 2026-10-03. Los resúmenes bibliográficos describen modelos de investigación publicados y no son especificaciones de ningún lote.

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