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NORTHVERITY / PE

PE22-28

10 mg × 10 Fläschchen

Für Laborbeschaffung

PE22-28 10 mg × 10 Fläschchen · PE · Katalogillustration, kein Foto der tatsächlichen Verpackung.
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Beschaffungsdetails
Katalognummer
PE
Katalogspezifikation
10 mg
Fläschchen pro Packung
10 Fläschchen
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Substanzprofil

PE-22-28 ist ein von Spadin abgeleitetes Fragment mit sieben Resten, das in Versuchen zum Kaliumkanal TREK-1 untersucht wurde.

Identität

Sequenz
H-GVSWGLR-OH
Aminosäurereste
7
Summenformel
C35H55N11O9
Mittlere Molmasse
773.9 g/mol
Monoisotopische Masse (berechnet)
773.4184 Da
CAS-Nummer
1801959-12-5
PubChem CID
165437303
Weitere Bezeichnungen
PE 22-28

Diese Identität beschreibt das freie Heptapeptid. PubChem führt auch einen Acetatnamen, doch die angegebene Formel enthält kein Acetat. Ein fragmentspezifischer UniProt-Eintrag und eine unveränderte SMILES-Darstellung wurden nicht verifiziert.

Identitätsdaten aus: PubChem CID 165437303

Sequenzschema von PE-22-28
Aus den geprüften Identitätsdaten dieser Seite gezeichnet.

Forschungsüberblick

PE-22-28 ist das Heptapeptid GVSWGLR, eine verkürzte Sequenz von Spadin. Spadin selbst stammt aus dem Sortilin-Propeptid; die Nummerierung bezeichnet einen bestimmten Abschnitt dieser Sequenz. Die ursprüngliche Studie entwickelte das kürzere Peptid bei der Untersuchung von Spadin-Abbauprodukten. Dieser strukturelle Zusammenhang ordnet es einer definierten Reihe von Peptidanaloga zu, ohne die Austauschbarkeit aller Mitglieder zu belegen [1].

Die Forschenden untersuchten die Hemmung des Kaliumkanals mittels Patch-Clamp-Aufzeichnungen an HEK-Zellen mit exprimiertem humanem TREK-1. Sie verglichen auch Derivate mit Veränderungen am Amino- oder Carboxylende und beobachteten veränderte Kanalantworten durch terminale Modifikationen. Dieselbe Studie umfasste kultivierte kortikale Mausneuronen und experimentelle Mausmodelle. Diese Systeme lieferten unterschiedliche Messgrößen: elektrischer Strom, zelluläre Proteinmarker und Verhalten in einem bestimmten Versuch sind keine identischen Endpunkte [1].

Eine spätere Übersicht beschreibt Verkürzung, Zyklisierung und Retro-inverso-Design innerhalb des umfassenderen Spadin-Programms. Sie hilft, das Ausgangspeptid von modifizierten Sequenzen zu unterscheiden und TREK-1-Experimente in ihren Forschungskontext einzuordnen. Beobachtungen an einem bestimmten Derivat gelten für dieses Derivat und dessen Versuchsbedingungen; sie belegen keine allgemeine Eigenschaft aller Peptide mit dem Namen Spadin [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Das verschlossene Fläschchen kalt, trocken und lichtgeschützt lagern, entsprechend den Bedingungen in der Chargendokumentation. Vor dem Öffnen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation von Feuchtigkeit zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen der Laborbestände vermeiden. Bei jedem Versuch die Chargenkennung und die Materialform dokumentieren und die übliche Laborschutzausrüstung tragen.

Fragen zu PE-22-28

Was bezeichnet die Nummerierung im Namen?

Der Name bezeichnet einen Abschnitt mit sieben Resten innerhalb der Spadin-bezogenen Propeptidsequenz. Das hier beschriebene freie Peptid hat die Einbuchstabensequenz GVSWGLR [1].

Welcher Kanal wurde untersucht?

Die ursprünglichen Versuche untersuchten humanes TREK-1 in HEK-Zellen durch Patch-Clamp-Aufzeichnungen. Dies ist ein experimenteller Kanaltest mit einem definierten zellulären Hintergrund [1].

Sind modifizierte Spadin-Analoga identisch mit PE-22-28?

Nein. Verkürzung, terminale Modifikation, Zyklisierung und Retro-inverso-Design ergeben unterschiedliche molekulare Formen. Die Übersicht erörtert diese Ansätze innerhalb der Forschungsreihe zu Spadin [2].

Literatur

  1. Shortened Spadin Analogs Display Better TREK-1 Inhibition, In Vivo Stability and Antidepressant Activity. Front Pharmacol 2017. PMID 28955242
  2. Fighting against depression with TREK-1 blockers: Past and future. A focus on spadin. Pharmacol Ther 2019. PMID 30291907

Identitätsdaten geprüft am 2026-10-03. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.

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