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NORTHVERITY / PE

PE22-28

10 mg × 10 flacons

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PE22-28 10 mg × 10 flacons · PE · Illustration, pas une photo du conditionnement réel.
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Informations d’achat
Référence
PE
Spécification
10 mg
Flacons par conditionnement
10 flacons
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Fiche du composé

PE-22-28 est un fragment de sept résidus issu de spadin, étudié dans des expériences sur le canal potassique TREK-1.

Identité

Séquence
H-GVSWGLR-OH
Résidus
7
Formule moléculaire
C35H55N11O9
Masse molaire moyenne
773.9 g/mol
Masse monoisotopique (calculée)
773.4184 Da
Numéro CAS
1801959-12-5
PubChem CID
165437303
Autres noms
PE 22-28

Cette identité correspond à l’heptapeptide libre. Un nom d’acétate figure aussi dans PubChem, mais la formule ne contient pas d’acétate. Aucun enregistrement UniProt propre au fragment ni représentation SMILES intacte n’a été vérifié.

Source des données d’identité : PubChem CID 165437303

Schéma des résidus de PE-22-28
Dessiné à partir des données d’identité vérifiées de cette page.

Aperçu de la recherche

PE-22-28 est l’heptapeptide GVSWGLR, une séquence raccourcie de spadin. Spadin provient lui-même du propeptide de la sortiline, et la numérotation désigne une portion précise de cette séquence. L’étude initiale a conçu le peptide plus court en examinant les produits de dégradation de spadin. Ce lien structural le situe dans une série définie d’analogues peptidiques sans établir que tous ses membres soient interchangeables [1].

Les chercheurs ont utilisé des enregistrements en patch-clamp dans des cellules HEK exprimant TREK-1 humain pour examiner l’inhibition du canal potassique. Ils ont aussi comparé des dérivés modifiés aux extrémités amino ou carboxyle, constatant que ces changements pouvaient modifier les réponses du canal. L’étude comprenait également des neurones corticaux de souris en culture et des modèles expérimentaux murins. Ces systèmes produisaient des mesures différentes : courant électrique, marqueurs protéiques cellulaires et comportement dans un essai donné ne constituent pas un même critère expérimental [1].

Une revue ultérieure décrit le raccourcissement, la cyclisation et la conception rétro-inverso dans le programme plus large consacré à spadin. Elle permet de distinguer le peptide parent des séquences modifiées et de replacer les expériences sur TREK-1 dans leur contexte. Les observations sur un dérivé concernent ce dérivé et ses conditions expérimentales ; elles n’établissent pas une propriété générale de tous les peptides portant le nom spadin [2].

Stockage et manipulation au laboratoire

Conserver le flacon fermé au froid, au sec et à l’abri de la lumière, selon les conditions de la documentation du lot. Le laisser atteindre la température ambiante avant ouverture pour limiter la condensation d’humidité. Éviter les congélations et décongélations répétées des stocks du laboratoire. Consigner l’identifiant du lot et la forme du matériau pour chaque expérience, et porter les équipements habituels de protection au laboratoire.

Questions sur PE-22-28

Que désigne la numérotation du nom?

Le nom désigne un segment de sept résidus dans la séquence du propeptide associé à spadin. Le peptide libre décrit ici possède la séquence GVSWGLR [1].

Quel canal a été examiné?

Les expériences initiales ont examiné TREK-1 humain exprimé dans des cellules HEK au moyen d’enregistrements en patch-clamp. Il s’agit d’un essai de canal dans un contexte cellulaire défini [1].

Les analogues modifiés de spadin sont-ils identiques à PE-22-28?

Non. Le raccourcissement, les modifications terminales, la cyclisation et la conception rétro-inverso créent des formes moléculaires distinctes. La revue examine ces approches dans la série de recherche sur spadin [2].

Références

  1. Shortened Spadin Analogs Display Better TREK-1 Inhibition, In Vivo Stability and Antidepressant Activity. Front Pharmacol 2017. PMID 28955242
  2. Fighting against depression with TREK-1 blockers: Past and future. A focus on spadin. Pharmacol Ther 2019. PMID 30291907

Données d’identité vérifiées le 2026-10-03. Les résumés de la littérature décrivent des modèles de recherche publiés et ne constituent pas les spécifications d’un lot.

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