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NORTHVERITY / SMO5

Sermorelin Acetate

5 mg × 10 Fläschchen

Für Laborbeschaffung

Sermorelin Acetate 5 mg × 10 Fläschchen · SMO5 · Katalogillustration, kein Foto der tatsächlichen Verpackung.
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Beschaffungsdetails
Katalognummer
SMO5
Katalogspezifikation
5 mg
Fläschchen pro Packung
10 Fläschchen
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Substanzprofil

Sermorelin ist das amidierte aminoterminale Fragment des Wachstumshormon freisetzenden Hormons aus 29 Resten, auch GRF (1-29) amide genannt.

Identität

Sequenz
H-YADAIFTNSYRKVLGQLSARKLLQDIMSR-NH2
Aminosäurereste
29
Summenformel
C149H246N44O42S
Mittlere Molmasse
3357.9 g/mol
Monoisotopische Masse (berechnet)
3355.8187 Da
CAS-Nummer
86168-78-7
PubChem CID
16132413
Stärken
5–10 mg
Weitere Bezeichnungen
GRF (1-29) amide · GHRH (1-29)NH2

Identitätsdaten aus: PubChem CID 16132413

Sequenzschema von Sermorelin
Aus den geprüften Identitätsdaten dieser Seite gezeichnet.

Forschungsüberblick

Sermorelin ist das amidierte Fragment der ersten 29 Reste des Wachstumshormon freisetzenden Hormons, auch Wachstumshormon freisetzender Faktor genannt. Die Namen GRF (1-29) amide und GHRH (1-29)NH2 beschreiben den Sequenzbereich und das carboxyterminale Amid. Das Peptid beginnt mit Tyrosin und endet mit Arginin; der Aminoterminus ist frei. In der hier angegebenen Struktur steht Glycin an Position 15 [1].

Die zitierte Struktur-Aktivitäts-Studie verglich die Bindung an den GRF-Rezeptor mit der Aktivität in vitro. Zu den Analoga gehörten Amide aus 29 Resten, bei denen Alanin oder Sarcosin das Glycin an Position 15 ersetzte. Untersucht wurden auch Fragmente, die einer Spaltung durch DPP-IV und trypsinähnliche Enzyme entsprechen. Rezeptorbindungsaffinität und Wachstumshormon freisetzende Aktivität bildeten die zusammengehörigen Messgrößen zur Untersuchung dieser Sequenzänderungen. Die Analyse diskutierte amphiphile alphahelikale Wechselwirkungen im Zusammenhang mit den Substitutionen an Position 15. Der Vergleich umfasste amidiertes hGRF(1-44) als Referenz für die substituierten Analoga aus 29 Resten [1].

Die zweite Quelle beschreibt Wachstumshormon freisetzende Peptide als eigenständige Familie synthetischer Oligopeptide, die über einen anderen Rezeptor als den GHRH-Rezeptor wirken. Sie umfasst Vergleiche mit GHRH (1-29)NH2 und GHRP-2 sowie Versuche mit GHRP-6 an weiblichen Zwergratten. In diesen Rattenversuchen wurde mittels In-situ-Hybridisierung die Boten-RNA von GHRH und Somatostatin in Hypothalamusregionen gemessen, darunter im Nucleus arcuatus und im Nucleus periventricularis [2].

Lagerung und Handhabung im Labor

Das verschlossene Fläschchen bei der in den Chargenunterlagen angegebenen Temperatur vor Licht und Feuchtigkeit geschützt lagern. Vor dem Öffnen das geschlossene Fläschchen auf Raumtemperatur kommen lassen, um Kondensation auf dem Material zu begrenzen. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen von Laborbeständen vermeiden. Chargenkennung und Lagerungsverlauf zusammen mit dem Versuch dokumentieren und beim Umgang mit dem Peptid die übliche Laborschutzausrüstung tragen.

Fragen zu Sermorelin

Was bedeutet der Zusatz (1-29)NH2?

Die Zahlen bezeichnen die ersten 29 Reste der Ausgangssequenz, während NH2 ein Amid am Carboxylterminus des Peptids kennzeichnet.

Hat Sermorelin dieselbe Sequenz wie jedes GRF-Analogon?

Nein. Die zitierte Struktur-Aktivitäts-Arbeit umfasst substituierte Analoga und Spaltfragmente. Ihre Beobachtungen zur Rezeptorbindung müssen im Zusammenhang mit der jeweiligen einzelnen Sequenz gelesen werden [1].

Wie unterscheidet sich GHRH von der GHRP-Familie?

Die Übersicht beschreibt GHRPs als synthetische Oligopeptide, die über einen anderen Rezeptor als den GHRH-Rezeptor wirken. Sermorelin gehört in den Zusammenhang der GHRH-Fragmente [2].

Literatur

  1. GRF analogs and fragments: correlation between receptor binding, activity and structure. Peptides 1991. PMID 1656403
  2. Growth hormone-releasing peptides: clinical and basic aspects. Horm Res 1996. PMID 8950613

Identitätsdaten geprüft am 2026-09-24. Die Literaturzusammenfassungen beschreiben veröffentlichte Forschungsmodelle und sind keine Spezifikationen einer Charge.

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