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NORTHVERITY / SMO5

Sermorelin Acetate

5 mg × 10 flacons

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Sermorelin Acetate 5 mg × 10 flacons · SMO5 · Illustration, pas une photo du conditionnement réel.
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Informations d’achat
Référence
SMO5
Spécification
5 mg
Flacons par conditionnement
10 flacons
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Fiche du composé

Sermorelin est le fragment amino-terminal amidé de 29 résidus de l’hormone de libération de l’hormone de croissance, aussi appelé GRF (1-29) amide.

Identité

Séquence
H-YADAIFTNSYRKVLGQLSARKLLQDIMSR-NH2
Résidus
29
Formule moléculaire
C149H246N44O42S
Masse molaire moyenne
3357.9 g/mol
Masse monoisotopique (calculée)
3355.8187 Da
Numéro CAS
86168-78-7
PubChem CID
16132413
Teneurs
5–10 mg
Autres noms
GRF (1-29) amide · GHRH (1-29)NH2

Source des données d’identité : PubChem CID 16132413

Schéma des résidus de Sermorelin
Dessiné à partir des données d’identité vérifiées de cette page.

Aperçu de la recherche

Sermorelin est le fragment amidé des 29 premiers résidus de l’hormone de libération de l’hormone de croissance, aussi appelée facteur de libération de l’hormone de croissance. Ses noms GRF (1-29) amide et GHRH (1-29)NH2 décrivent la portion de séquence et l’amide carboxy-terminal. Le peptide commence par une tyrosine et finit par une arginine, avec une extrémité amine libre. La glycine occupe la position 15 dans la structure présentée ici [1].

L’étude citée sur les relations structure-activité a comparé la liaison au récepteur du GRF et l’activité in vitro. Ses analogues comprenaient des amides de 29 résidus avec une alanine ou une sarcosine à la place de la glycine en position 15. Elle a aussi examiné des fragments correspondant au clivage par DPP-IV et par des enzymes de type trypsine. L’affinité de liaison au récepteur et l’activité de libération de l’hormone de croissance étaient les deux mesures associées pour étudier ces changements de séquence. L’analyse discutait les interactions entre hélices alpha amphiphiles en rapport avec les substitutions en position 15. La comparaison incluait hGRF(1-44) amidé comme référence pour les analogues substitués de 29 résidus [1].

La seconde référence présente les peptides de libération de l’hormone de croissance comme une famille distincte d’oligopeptides synthétiques agissant par un récepteur différent de celui de GHRH. Elle comprend des comparaisons avec GHRH (1-29)NH2 et GHRP-2, ainsi que des expériences sur GHRP-6 chez des rates naines. Dans ces expériences, l’hybridation in situ mesurait les ARN messagers de GHRH et de somatostatine dans des régions hypothalamiques, notamment les noyaux arqué et périventriculaire [2].

Stockage et manipulation au laboratoire

Conservez le flacon fermé à la température précisée dans la documentation du lot, à l’abri de la lumière et de l’humidité. Avant de l’ouvrir, laissez le flacon fermé revenir à température ambiante pour limiter la condensation sur le produit. Évitez les congélations et décongélations répétées des réserves de laboratoire. Consignez l’identifiant du lot et l’historique de stockage avec l’expérience, et portez l’équipement de protection habituel lors de la manipulation du peptide.

Questions sur Sermorelin

Que signifie le suffixe (1-29)NH2 ?

Les nombres désignent les 29 premiers résidus de la séquence parentale, tandis que NH2 indique la présence d’un amide à l’extrémité carboxyle du peptide.

Sermorelin a-t-il la même séquence que tous les analogues du GRF ?

Non. L’article cité sur les relations structure-activité comprend des analogues substitués et des fragments de clivage. Ses observations de liaison au récepteur doivent être rapportées à chaque séquence particulière [1].

En quoi GHRH diffère-t-il de la famille GHRP ?

La revue décrit les GHRP comme des oligopeptides synthétiques agissant par un récepteur distinct de celui de GHRH. Sermorelin relève des fragments de GHRH [2].

Références

  1. GRF analogs and fragments: correlation between receptor binding, activity and structure. Peptides 1991. PMID 1656403
  2. Growth hormone-releasing peptides: clinical and basic aspects. Horm Res 1996. PMID 8950613

Données d’identité vérifiées le 2026-09-24. Les résumés de la littérature décrivent des modèles de recherche publiés et ne constituent pas les spécifications d’un lot.

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