HGH Fragment 176-191
5 mg × 10 flacons
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- Référence
- FR5
- Spécification
- 5 mg
- Flacons par conditionnement
- 10 flacons
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Fiche du composé
HGH Fragment 176-191 est le segment C-terminal synthétique de 16 résidus de l’hormone de croissance humaine, commençant par une phénylalanine.
Identité
- Séquence
H-FLRIVQCRSVEGSCGF-OH- Résidus
- 16
- Ponts et complexes
- Cys7–Cys14 (S–S)
- Formule moléculaire
- C78H123N23O22S2
- Masse molaire moyenne
- 1799.1 g/mol
- Masse monoisotopique (calculée)
- 1797.8654 Da
- Numéro CAS
- 66004-57-7
- PubChem CID
- 172966177
- Autres noms
- Somatotropin (176-191) · hGH (176-191)
Les valeurs correspondent au peptide libre. PubChem comporte aussi un dossier avec acide acétique, formule C80H127N23O24S2 et masse 1859.1 g/mol, exclus ici. Le CAS provient du dossier du fragment de somatotropine. Aucune identité propre dans UniProt n’a été vérifiée ; la séquence représente la structure, sans coordonnées atomiques, SMILES ou composants de mélange.
Source des données d’identité : PubChem CID 172966177 · PubChem CID 16131230 CAS record · PubChem CID 172966176 annotated peptide sequence, excluding acetic acid
Aperçu de la recherche
HGH Fragment 176-191 correspond aux 16 derniers résidus de l’hormone de croissance humaine mature. La séquence FLRIVQCRSVEGSCGF commence par une phénylalanine, se termine par un groupe carboxyle libre et comporte le pont disulfure Cys7–Cys14 des données d’identité. Une étude ancienne a comparé ce segment à plusieurs séquences C-terminales voisines. Le nom positionnel désigne donc une partie définie de l’hormone initiale plutôt que la protéine entière [1].
Ce travail ancien utilisait des rats normaux et comparait des fragments synthétiques couvrant les résidus 172-191, 176-191, 177-191, 178-191, 179-191 et 180-191. Il plaçait les limites de séquence et la configuration physique au centre de la question expérimentale. Les auteurs discutaient la nécessité d’une configuration appropriée de la séquence peptidique. Ces expériences portaient sur des fragments apparentés dans un système animal précis ; leur interprétation exige de distinguer chaque identité moléculaire [1].
Un article ultérieur a examiné les mécanismes associés à des peptides synthétiques apparentés à cette région C-terminale. PubMed indexe somatotropin (176-191), somatotropin (177-191) et des modèles de rat pour ce dossier. L’entrée publique ne contient pas de résumé ; aucun résultat expérimental détaillé ni attribution à un récepteur précis n’est donc repris ici. Cette citation établit un autre volet de la recherche sur les fragments, avec une publication et une portée probante différentes [2].
Stockage et manipulation au laboratoire
Conserver les flacons de peptide fermés à la température indiquée dans la documentation du lot, à l’abri de la lumière et de l’humidité. Laisser un flacon froid atteindre la température ambiante avant de l’ouvrir afin de limiter la condensation. Éviter les congélations et décongélations répétées des stocks du laboratoire, consigner leur historique de stockage et l’identifiant du lot, et porter les équipements habituels de protection. Vérifier les modifications chimiques et les contre-ions dans la description analytique fournie.
Questions sur HGH Fragment 176-191
En quoi ce fragment diffère-t-il d’AOD-9604 ?
Le fragment natif 176-191 commence par une phénylalanine. AOD-9604 comporte une tyrosine à cette position ; le reste de la séquence est commun, mais les données décrivent des peptides distincts.
Quelles cystéines forment le pont ?
Cys7 et Cys14 forment le pont disulfure dans la représentation annotée d’identité. La numérotation commence par la phénylalanine N-terminale de ce fragment de 16 résidus.
Références
- Hyperglycemic action of synthetic C-terminal fragments of human growth hormone. Am J Physiol 1978. PMID 645904
- The mechanism of the hyperglycaemic action of synthetic peptides related to the C-terminal sequence of human growth hormone. Biochim Biophys Acta 1982. PMID 6810951
Données d’identité vérifiées le 2026-10-03. Les résumés de la littérature décrivent des modèles de recherche publiés et ne constituent pas les spécifications d’un lot.
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