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Neutrale Formel einer einzelnen Kette. Gegenionen, Lösungsmittel, Isotopenmarkierungen, Verzweigungen und andere Modifikationen sind nicht enthalten.
So berechnen Sie das Molekulargewicht eines Peptids
Beginnen Sie mit der genauen Sequenz und der chemischen Form. Für eine lineare Kette mit freiem Amino- und freiem Carboxylende addieren Sie die Formeln der Aminosäurereste und dann ein Wassermolekül. Eine Restformel ist hier die Formel der freien Aminosäure minus H₂O. So wird das Wasser berücksichtigt, das bei der Verknüpfung der Reste über Peptidbindungen formal abgespalten wird.
Ein gleichwertiger Weg beginnt mit den freien Aminosäuren: Man addiert ihre Massen und zieht für jede Peptidbindung eine Wassermasse ab. Eine unverzweigte, nicht zyklische Kette aus n Resten hat n − 1 Peptidbindungen im Rückgrat. Wer mit Restmassen rechnet und danach nochmals n − 1 Wassermassen abzieht, zählt den Verlust doppelt.
Der Rechner verwendet den Weg über die Restformeln. Er akzeptiert die 20 Standardaminosäuren im Einbuchstabencode in Großbuchstaben sowie die gewählten Endgruppen und die Zahl der intramolekularen Disulfidbrücken. Aus einem Produktnamen leitet er keine Sequenz ab. Wenn Sie ein Symbol entschlüsseln müssen, nutzen Sie vor der Berechnung die Aminosäuren-Tabelle.
Rechenbeispiel: eine Sequenz aus vier Resten
AGKS steht für Alanin–Glycin–Lysin–Serin, gelesen vom N-Terminus zum C-Terminus. In diesem Beispiel sind beide Enden unverändert, und es gibt keine Disulfidbrücken. Die vier Restformeln ergeben zusammen C₁₄H₂₅N₅O₅; mit H₂O ergibt sich die neutrale Peptidformel C₁₄H₂₇N₅O₆.
Mit der veröffentlichten Atomgewichtskonvention dieses Rechners beträgt die mittlere molare Masse 361,399 g/mol und die neutrale monoisotopische Masse 361,19613 Da. Das sind berechnete Werte für das angegebene Molekülmodell, keine Messung einer gelieferten Probe und keine Aussage über ihre Reinheit.
| Schritt | Formel oder Anzahl |
|---|---|
| Reste | Ala, Gly, Lys, Ser |
| Peptidbindungen im Rückgrat | 3 |
| Summe der Restformeln | C14H25N5O5 |
| Endständiges H und OH addieren | + H2O |
| Neutrale Endformel | C14H27N5O6 |
Mittlere und monoisotopische Masse beantworten verschiedene Fragen
Die mittlere molare Masse verwendet Atomgewichte, die einen nach Isotopen gewichteten Mittelwert darstellen. Dieses Werkzeug nutzt die Zentralwerte der gekürzten CIAAW-Tabelle von 2024 für Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff und Schwefel. Rechner mit anderen veröffentlichten Tabellen können in den letzten Stellen leicht abweichen.
Das neutrale monoisotopische Ergebnis verwendet die NIST-Massen für ¹²C, ¹H, ¹⁴N, ¹⁶O und ³²S. Es beschreibt eine bestimmte Isotopenzusammensetzung und keinen Mittelwert über die natürliche Isotopenverteilung. Ein Signal in der Massenspektrometrie wird meist als Masse-zu-Ladung-Verhältnis m/z angegeben; Ladung, zusätzliche oder fehlende Protonen und andere Addukte müssen berücksichtigt werden, bevor man ein Signal mit einer neutralen Masse vergleicht.
Verwenden Sie für Konzentrationsrechnungen eine molare Masse und eine Massenbasis, die zur Materialdokumentation passen. Die Zahl der Nachkommastellen eines Rechners belegt nicht die Genauigkeit einer Waage, eines Assays oder eines Massenspektrums. Kein Zahlenergebnis hier bestätigt, dass die angefragte Sequenz vorliegt.
Endgruppen und Disulfidbrücken verändern die Formel
Endgruppenangaben beschreiben Chemie jenseits der Buchstabenfolge der Reste. Die Acetylierung eines freien N-Terminus fügt der neutralen Formel C₂H₂O hinzu. Die Umwandlung einer freien C-terminalen Säure in ein Amid fügt NH hinzu und entfernt O. Das Werkzeug behandelt beides als eigene Auswahl; Endgruppenangaben gehören daher nicht in das Sequenzfeld.
Die Bildung einer intramolekularen Disulfidbrücke entfernt zwei Wasserstoffatome aus zwei Cystein-Thiolen. Der Rechner zieht daher pro angegebener Brücke H₂ ab und lehnt Anzahlen ab, für die mehr Cysteinreste nötig wären, als die Sequenz enthält. Die Anzahl allein legt nicht fest, welche Cysteine verbunden sind.
| Gewählte Änderung | Formelkorrektur | Was angegeben werden muss |
|---|---|---|
| N-terminale Acetylierung | + C2H2O | Acetylierter N-Terminus |
| C-terminale Amidierung | + NH − O | Amidierter C-Terminus |
| Eine intramolekulare Disulfidbrücke | − H2 | Zwei Cysteinreste pro Brücke |
Was diese Sequenzrechnung nicht erfasst
Das Modell ist eine einzelne Kette mit den gewählten Enden und Disulfidbrücken. Gegenionen wie Trifluoracetat oder Acetat, Restwasser, Lösungsmittel, Isotopenmarkierungen, Metallkomplexe, Nicht-Standardreste und andere kovalente Modifikationen sind nicht enthalten. Kopf-Schwanz-Zyklisierung sowie verzweigte oder verknüpfte Mehrkettenstrukturen erfordern ebenfalls ein anderes Strukturmodell.
Ein Salzname reicht nicht aus, um eine feste Gegenionen-Stöchiometrie festzulegen. Fügen Sie keine angenommene Zahl von Gegenionen hinzu, nur damit ein berechnetes Ergebnis einem Etikett ähnelt. Halten Sie Peptid, Salz oder Formulierung und analytische Basis getrennt fest und klären Sie Abweichungen anhand der Lieferantendokumente.
Die Sequenzreihenfolge hat eine weitere wichtige Grenze: AGKS und SGKA haben dieselbe Restzusammensetzung. Bei gleichen Enden und Modifikationen haben sie dieselbe Summenformel und dieselbe berechnete Masse. Eine passende Masse identifiziert die Reihenfolge daher nicht eindeutig. Auch die Stereochemie legt der Rechner nicht fest.
Das Ergebnis mit einem Laborprotokoll verbinden
Bewahren Sie Sequenz, Endgruppen, Disulfidannahme, Massenkonvention und Rechendatum zusammen mit dem Ergebnis auf. Nennt ein Bericht eine andere Masse, prüfen Sie diese Eingaben, bevor Sie den Unterschied deuten. Ein Bericht zu einer anderen Charge oder einer verwandten Sequenz kann die Identität Ihrer Probe nicht klären.
Die Stoffmenge pro Milligramm folgt aus der molaren Masse: nmol pro mg = 1 000 000 ÷ molare Masse in g/mol. Für das modellierte AGKS-Molekül sind das etwa 2767,02 nmol pro mg. Diese Umrechnung setzt voraus, dass das Milligramm die Masse des modellierten Peptids ist; ein Milligramm lyophilisiertes Bruttomaterial kann weitere Bestandteile enthalten.
Nutzen Sie den ergänzenden Rechner für Molarität und Verdünnung, wenn Sie eine dokumentierte Massenbasis und ein Endvolumen haben. Die Leitfäden von NorthVerity zu Molekulargewicht und COA erklären, welche Unterlagen Sie beim Prüfen eines Katalogartikels oder beim Anfordern der Dokumente einer angebotenen Charge vergleichen.
Verdünnungsrechner: Molarität, Verdünnung und Verdünnungsreihe berechnen
Molekulargewicht, molare Masse und CAS-Nummer: Identitätsfelder
Analysenzertifikat (COA) lesen: So prüfen Sie ein Peptid-COA
Häufige Fragen
Kann ich einen FASTA-Datensatz eingeben? Geben Sie nur die Sequenz ein. Entfernen Sie Kopfzeile, Nummerierung und Anmerkungen. Leerzeichen und Zeilenumbrüche werden ignoriert; nicht unterstützte Symbole und Kleinbuchstaben werden abgelehnt, damit das Eingabeformat eindeutig bleibt.
Kann ich ein modifiziertes oder zyklisches Peptid berechnen? Unterstützt werden nur die im Werkzeug angezeigten Endgruppenoptionen und intramolekularen Disulfidbrücken. Andere Strukturen brauchen eine Formel, die aus der vollständigen Molekülstruktur abgeleitet ist.
Beweist eine passende Masse die Reinheit? Nein. Eine berechnete Masse ist eine strukturelle Referenz. Identität, chromatographische Reinheit und Nettopeptidgehalt sind eigene Fragen, die geeignete Nachweise erfordern.
Methode und Referenzdaten
Nur für Laborforschung. Nicht zur Anwendung an Menschen oder Tieren.