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NORTHVERITY / VIP10

VIP10

10 mg × 10 flacons

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VIP10 10 mg × 10 flacons · VIP10 · Illustration, pas une photo du conditionnement réel.
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Référence
VIP10
Spécification
10 mg
Flacons par conditionnement
10 flacons
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Fiche du composé

VIP est un peptide amidé de 28 résidus issu d’un précurseur plus grand, étudié comme ligand des récepteurs VPAC.

Identité

Séquence
H-HSDAVFTDNYTRLRKQMAVKKYLNSILN-NH2
Résidus
28
Formule moléculaire
C147H238N44O42S
Masse molaire moyenne
3325.847 g/mol
Masse monoisotopique (calculée)
3323.7561 Da
Numéro CAS
Non répertorié
Teneurs
5–10 mg
Autres noms
Vasoactive intestinal peptide

La séquence suit le peptide amidé d’UniProt P01282. Les enregistrements PubChem ouverts décrivaient la forme acide libre : leurs CID et CAS ne sont donc pas attribués ici. Formule et masse moyenne sont calculées à partir de la séquence vérifiée. SMILES n’a pas été vérifié.

Source des données d’identité : UniProtKB P01282 · calculé à partir de la séquence

Schéma des résidus de VIP
Dessiné à partir des données d’identité vérifiées de cette page.

Aperçu de la recherche

VIP désigne le peptide intestinal vasoactif, un peptide de 28 résidus dont l’asparagine C-terminale est amidée. UniProt le situe dans un précurseur plus grand contenant aussi d’autres peptides issus de maturation. Les recherches décrivent la reconnaissance de VIP par VPAC1 et VPAC2, membres de la famille des récepteurs couplés aux protéines G de classe B. La première revue citée examine la contribution du domaine extracellulaire à la liaison du ligand et le lien entre activation du récepteur et adénylate cyclase. Elle rassemble mutagenèse dirigée, marquage par photoaffinité, résonance magnétique nucléaire et modélisation moléculaire, méthodes qui examinent différents aspects de l’interaction entre ligand peptidique et récepteur [1].

Une étude structurale ultérieure a déterminé des complexes actifs par cryomicroscopie électronique, dont un complexe VIP–VPAC1 associé à Gs. La comparaison avec des complexes contenant PACAP et les analyses de dynamique moléculaire examinaient la liaison du ligand et la sélectivité des récepteurs. Les structures décrivent les dispositions capturées dans ces complexes expérimentaux, tandis que les simulations explorent leurs mouvements possibles. Cette combinaison fournit un cadre moléculaire pour comparer des systèmes peptide–récepteur apparentés. Elle n’implique pas que tous les membres reconnaissent chaque ligand de façon identique, ni que peptides précurseurs et VIP mature amidé aient une même identité moléculaire [2].

Stockage et manipulation au laboratoire

Conserver le flacon fermé au froid, au sec et à l’abri de la lumière, selon les conditions de la documentation du lot. Le laisser atteindre la température ambiante avant ouverture pour limiter la condensation d’humidité. Éviter les congélations et décongélations répétées des stocks du laboratoire. Consigner l’identifiant du lot et la forme du matériau pour chaque expérience, et porter les équipements habituels de protection au laboratoire.

Questions sur VIP

Quelle forme terminale est décrite ici?

La séquence décrit VIP mature avec une asparagine C-terminale amidée, selon l’annotation d’UniProt P01282. Cette forme est distincte du peptide correspondant à extrémité acide libre.

Quels sous-types de récepteur sont examinés?

La revue examine les sous-types VPAC1 et VPAC2 parmi les récepteurs couplés aux protéines G de classe B, notamment la reconnaissance du ligand, la signalisation et les protéines associées [1].

Qu’a examiné l’étude structurale?

Les travaux ont examiné des complexes actifs peptide–récepteur, dont VIP avec VPAC1 et Gs, par cryomicroscopie électronique, analyses comparatives et dynamique moléculaire [2].

Références

  1. VPAC receptors: structure, molecular pharmacology and interaction with accessory proteins. Br J Pharmacol 2012. PMID 21951273
  2. Understanding VPAC receptor family peptide binding and selectivity. Nat Commun 2022. PMID 36385145

Données d’identité vérifiées le 2026-10-03. Les résumés de la littérature décrivent des modèles de recherche publiés et ne constituent pas les spécifications d’un lot.

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